关于蛋白质二级结构的β转角简介
多肽链中出现的180°回折的结构称为β转角（β-bend）或β回折（β-turn），即U型转折结构。它是由四个连续氨基酸残基构成，第2个氨基酸残基多为脯氨酸，甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺也常出现在β转角结构中，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其稳定。 常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。......阅读全文
关于蛋白质二级结构的β转角简介
多肽链中出现的180°回折的结构称为β转角（β-bend）或β回折（β-turn），即U型转折结构。它是由四个连续氨基酸残基构成，第2个氨基酸残基多为脯氨酸，甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺也常出现在β转角结构中，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其稳定。 常见的转角
关于蛋白质二级结构的定义
蛋白质分子的二级结构（secondarystructure）通常是指蛋白质多肽链沿主链骨架方向的空间走向、规则性循环式排列，或某一段肽链的局部空间结构，即蛋白质的二级结构为肽链主链或一段肽链主链骨架原子的相对空间盘绕、折叠位置，它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
β转角的结构特点
β-转角是一种常见的蛋白质二级结构，它通常出现在球状蛋白表面，因此含有极性和带电荷的氨基酸残基。
β转角的结构特点
β-转角是一种常见的蛋白质二级结构，它通常出现在球状蛋白表面，因此含有极性和带电荷的氨基酸残基。
关于蛋白质二级结构的α螺旋的介绍
蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋（a-helix）构象。 α螺旋具有下列特征： （1）多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。 （2）每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54n
关于蛋白质二级结构的Ω环的介绍
Ω环（Ω loop）是近二三十年才发现的一类二级结构，它们虽然不像α螺旋和β折叠片那样规正，但仍有规则可循，属干部分规正的二级结构。从形式上Ω环可看成是β转角的延伸。此环有两个特征。一是环的长度不超过16个氨基酸残基，一般为6~8个残基，尤以8残基的Ω环为最多；二是它改变了蛋白质肽链的走向，使得
关于蛋白质二级结构的β折叠的介绍
β折叠是指多肽链以肽单元为单位，以Cα为旋转点形成伸展的锯齿状折叠构象，又称3片层（3-strand）结构，具有下列特征。 （1）肽链折叠成伸展的锯齿状，肽单元间的夹角为110°，氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 （2）两条以上肽链（或同一条多肽链的不同部分）平行排列，相邻肽链之间的肽键
蛋白质的二级结构与超二级结构结构的组装块
一、蛋白质的二级结构 蛋白质在细胞中必须通过详细的三维结构识别成千上万种的不同分子，这就需要蛋白质分子具有结构多样性。蛋白质结构研究得出的第一个重要的基本规律是水溶性球状蛋白质分子折叠的重要驱动力，它是将疏水侧链置于分子内部，产生一个"疏水内核"和一个亲水表面。为了把侧链放到分子内部去，相应的高度
蛋白质二级结构的定义
成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。 （4）肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之
关于βBGT蛋白质结构的简介
β-银环蛇毒素最初是从台湾银环蛇（Bungarus multicinctus）中分离鉴定出的为突触前碱性多肽神经毒素，由A链和B链两条链构成，其分子量为20~22kD，等电点为8.8~9.7。A链通过Cys15和B链的Cys55相连，把2条链连接起来。 [27] A链含120个氨基酸，有13个半
蛋白质的二级结构的特点
二级结构以往是由生物巨分子在原子量级结构下的氢键来定义的。在蛋白质，二级结构则是以主链中氨基之间的氢键模式来定义，亦即DSSP所定义的氢键，并不包括主链与旁链间或是旁链之间的氢键。而核酸的二级结构是以碱基之间的氢键来定义。在很多RNA分子，二级结构对RNA正常功能非常重要，有时甚至于较序列重要。这可
概述蛋白质二级结构的形式
蛋白质二级结构的基本类型有α螺旋、β折叠、β转角、Ω环和无规卷曲。如血红蛋白和肌红蛋白中含有大量的α-螺旋，铁氧蛋白（ferredoxin）则不含任何的α螺旋。蛋白质中各种类型的二级结构并不是均匀地分布在蛋白质中，不同蛋白质中β折叠和β-转角的数量也有很大的变化。
蛋白质二级结构的基本介绍
蛋白质二级结构（secondary structure of protein）是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环和无规卷曲。 [1] 由于蛋白质的分子量
蛋白质二级结构的红外检测
蛋白质是与生命及各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质，机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质的参与。蛋白质是由不同氨基酸以肽键相连所组成的具有一定空间结构的生物大分子物质，其结构可分为以下4个结构层次： 图1 蛋白质的四个结构层次 我们所关注的蛋白质二级结构指的是蛋白质
螺旋转角螺旋结构域的结构功能
中文名称螺旋-转角-螺旋结构域英文名称helix-turnhelix motif定 义由两个α螺旋间隔以一定角度的转角构成的结构域。其中一个α螺旋可插入DNA大沟中与专一DNA序列结合。应用学科细胞生物学（一级学科），细胞化学（二级学科）
简述蛋白质二级结构的无规卷曲
多肽链中肽平面的一些无规则排列的无规律构象，称为无规卷曲（randomcoil）。无规卷曲通过主链间的氢键或主链与侧链间的氢键稳定其构象，是蛋白质结构中的基本构件。卷曲的柔性构象可使肽链改变走向，利于连接结构相对刚性的α螺旋和β折叠，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中起重要作用。
蛋白质二级结构拟合算法
早期的蛋白质或多肽的二级结构拟合计算方法中,主要采用多聚氨基酸为参考多肽。Greenfield 等采用多聚L2赖氨酸作参考多肽,建立α2螺旋、β2折叠及无规卷曲等二级结构参考CD 光谱曲线,采用单一波长法(208nm) 计算出α2螺旋含量后,然后假设不同的β2折叠含量( Xβ) 值,并假设CD 值是
远紫外CD分析蛋白质二级结构
一、 远紫外CD分析蛋白质二级结构 远紫外CD分析蛋白质二级结构的方法，主要是运用计算机采用一定的拟合算法对CD数据进行加工处理，进而解析蛋白质二级结构。远紫外区CD光谱主要反映肽键的圆二色性。在蛋白质或多肽的规则二级结构中，肽键是高度有规律排列的，其排列的方向性决定了肽键能级跃迁的分裂情况。单一
关于转运RNA的二级结构的介绍
tRNA分子均可排布成三叶草模型的二级结构。它由3个环，即D环〔因该处二氢尿苷酸（D）含量高〕、反密码环（该环中部为反密码子）和TΨC环〔因绝大多数tRNA在该处含胸苷酸（T）、假尿苷酸（Ψ）、胞苷酸（C）顺序〕，四个茎，即D茎（与D环联接的茎）、反密码茎（与反密码环联接）、TΨC茎（与 TΨC
远紫外CD－预测蛋白质二级结构的方法
利用圆二色光谱仪获得蛋白质CD 主要的工作包括:溶剂体系的选择,蛋白质溶液样品的制备[14 ] ,圆二色光谱仪实验参数的选择与调整等。对此,Kelly 等[15 ] 已经作了较为全面的综述。正确的蛋白质CD 图谱是预测蛋白质结构的基础与关键。在正确获得蛋白质CD 后,主要的工作是如何从CD 图谱
蛋白质二级结构预测－最邻近方法－NearestNeighboringmethods
早期，由于数据的缺乏，预测方法多基于单条序列。随着序列和结构数据的增加，人们的研究转向同源序列分析，充分利用隐藏在同源序列中的结构信息，使得结构预测的准确率得到了较大的提高。同源分析的基础是序列比较，通过序列比较发现相似的序列，根据相似序列具有相似结构的原理，将相似序列（或者序列片段）所对应的二级结
蛋白质二级结构预测(protein－secondary－structure－prediction)
蛋白质二级结构的预测开始于20世纪60年代中期。二级结构预测的方法大体分为三代，第一代是基于单个氨基酸残基统计分析，从有限的数据集中提取各种残基形成特定二级结构的倾向，以此作为二级结构预测的依据。第二代预测方法是基于氨基酸片段的统计分析，使用大量的数据作为统计基础，统计的对象不再是单个氨基酸残基，而
蛋白质二级结构(protein－secondary－structure)预测软件
蛋白质二级结构的预测通常被认为是蛋白结构预测的第一步，二级结构是指α螺旋和β折叠等规则的蛋白质局部结构元件。不同的氨基酸残基对于形成不同的二级结构元件具有不同的倾向性。按蛋白质中二级结构的成分可以把球形蛋白分为全α蛋白、全β蛋白、α＋β蛋白和α/β蛋白等四个折叠类型。预测蛋白质二级结构的算法大多以已
CD测蛋白质二级结构的基本原理
1. CD测蛋白质二级结构的基本原理 蛋白质是由氨基酸通过肽链组成的具有特定结构的生物大分子。蛋白质中氨基酸残基的排列次序是蛋白质的一级结构，而肽链中局部肽段骨架形成的构象称为二级结构，二级结构是靠台联股价中的烫机上的氧原子和亚胺基上的氢之间的氢键来维系的，根据肽链的旋转方向与氢键之间
β转角的定义
β-转角是一种常见的蛋白质二级结构，它通常出现在球状蛋白表面，因此含有极性和带电荷的氨基酸残基。已经发现的蛋白质的抗体识别、磷酸化、糖基化和羟基化位点经常出现在转角和紧靠转交。在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环，使β－转角成为比较稳定的结构，多处在蛋白质分子的
β转角的定义
β-转角是一种常见的蛋白质二级结构，它通常出现在球状蛋白表面，因此含有极性和带电荷的氨基酸残基。已经发现的蛋白质的抗体识别、磷酸化、糖基化和羟基化位点经常出现在转角和紧靠转交。在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环，使β－转角成为比较稳定的结构，多处在蛋白质分子的
蛋白质二级结构预测－综合各种分析方法预测
综合各种分析方法预测在实际进行蛋白质二级结构预测时，往往会综合应用各种分析方法和相关数据。综合方法不仅包括各种预测方法的综合，而且也包括结构实验结果、序列对比结果、蛋白质结构分类预测结果等信息的综合。实际应用中最常见的综合方法是同时使用多个软件进行预测，通过分析各个软件的特点以及各个软件预测结果，最
蛋白质二级结构预测－人工神经网络方法
人工神经网络是一种复杂的信息处理模型。随着神经网络研究的兴起，科学家们也将神经网络用于生物信息学，其中包括二级结构的预测、蛋白质结构的分类、折叠方式的预测以及基因序列的分析等等。将神经网络用于二级结构预测的最早是由Qian和Sejnowskit提出的，他们受到神经网络在文字语言处理方面应用的启发，将
ChouFasman预测方法预测蛋白质二级结构
Chou-Fasman方法是一种基于单个氨基酸残基统计的经验参数方法，由Chou和Fasman在20世纪70年代提出来。通过统计分析，获得的每个残基出现于特定二级结构构象的倾向性因子，进而利用这些倾向性因子预测蛋白质的二级结构。每种氨基酸残基出现在各种二级结构中倾向或者频率是不同的，例如Glu主要出
螺旋转角螺旋结构域的基本信息
中文名称螺旋-转角-螺旋结构域英文名称helix-turnhelix motif定 义由两个α螺旋间隔以一定角度的转角构成的结构域。其中一个α螺旋可插入DNA大沟中与专一DNA序列结合。应用学科细胞生物学（一级学科），细胞化学（二级学科）