美确定阻碍化疗药物发挥作用的蛋白结构
美国科学家近日首次确定了一种名为P-醣蛋白(P-gp)的蛋白结构，该蛋白会将许多化疗药物阻挡在细胞之外，这是癌细胞对化疗药物具有抗性的主要原因之一。弄清这一蛋白的结构将有助于科学家设计更有效的抗癌药物。相关论文发表在3月27日的《科学》(Science)杂志上。 P-gp于1976年被首次发现，它位于肠道、肾脏、脑等处细胞的细胞膜上，功能是作为“看门人”，赶走潜在的有害物质。不过问题在于，它不仅运出对细胞有害的物质，同时也会驱赶针对癌细胞、感染HIV的细胞的药物。 在此次研究中，美国斯克里普斯研究所联合美国德州理工大学，运用X-射线结晶学成功地确定了P-gp的结构。 论文通讯作者、斯克里普斯研究所研究人员Geoffrey Chang说：“确定这一蛋白的结构是一个重要的进展，我们希望它只是个开始，后续还会有更多的突破。这一结构是一个精良的工具，可帮助我们理解P-gp如何将药物运出细胞，并帮助设计能规避P-gp......阅读全文
美确定阻碍化疗药物发挥作用的蛋白结构
美国科学家近日首次确定了一种名为P-醣蛋白(P-gp)的蛋白结构，该蛋白会将许多化疗药物阻挡在细胞之外，这是癌细胞对化疗药物具有抗性的主要原因之一。弄清这一蛋白的结构将有助于科学家设计更有效的抗癌药物。相关论文发表在3月27日的《科学》(Science)杂志上。 P-gp于1976年被首次
智能“化疗炸弹”有望提高化疗疗效
一个由荷兰、德国、美国科研人员组成的国际科研小组20日发布消息说，他们结合化疗与热疗这两种治疗肿瘤的方法开发出智能“化疗炸弹”疗法，有望解决以往化疗“敌我不分”的缺点，从而有的放矢地攻击肿瘤细胞，达到更好疗效。 荷兰鹿特丹埃拉斯默斯医疗中心的研究人员介绍说，他们将化疗药物包裹在微小的
JCB：DNA修复关键蛋白救癌细胞于化疗！
近日，一项发表于国际杂志The Journal of Cell Biology上的研究论文中，来自加尼弗尼亚大学的研究人员通过研究发现，一种帮助维持胚胎干细胞（ESCs）身份的特殊蛋白或可促进干细胞的DNA修复，研究者表示，这种名为Sall4的蛋白质在癌细胞中也扮演着类似的角色，其可以帮助修复癌
α角蛋白的结构
α-角蛋白主要是由α-螺旋构象的多肽链构成的，并与角蛋白的长向平行，即其氨基酸序列分为富含α螺旋的中央棒状区和两侧的非螺旋区域。其立体构造是α-螺旋的典型实例，几何表示为：两股右手α-螺旋向左缠绕，拧成一根称为原纤维的结构，直径为2nm，这就是aa组合的超二级结构。原纤维再排列成“9+2”的电缆
糖蛋白的结构
糖蛋白中的糖链变化较大，含有丰富的结构信息。寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。 1、 N-糖苷键型（N-连接） N-糖苷键型主要有三类寡糖链： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖组成； ② 复合型：除了GlcNAc和甘露糖外、还有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 杂合型，包含①和②的特征
扩展蛋白的结构
其氨基末端为约 2 2个氨基酸编码的信号肽，进入分泌途径后被剪切， 使扩张蛋白成为成熟肽 。该蛋白碳末端假定的结合 区域 ( 约10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸残基 ( w) ， 这些色氨酸残基有一定的间隔，很像纤维酶 的纤维素结合区域。中间区域 ( 1 5 k Da ) 被认为是重要的催
关于骨桥蛋白的蛋白结构的介绍
OPN作为带负电的非胶原性骨基质糖蛋白，广泛的分布于多种组织和细胞中，其相对分子质量约为44 kDa，约含300 个氨基酸残基，其中天冬氨酸、丝氨酸和谷氨酸残基占有很高的比例，约占总氨基酸量的一半。骨桥蛋白多肽链的二级结构中包括8个α螺旋和6个β折叠结构，高度保守的RGD基元两端各有一个β折叠结
简述黏蛋白的蛋白质结构
成熟黏蛋白是由两个不同的区域： 氨基和羧基末端区域被轻度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸残基参与建立二硫内和黏蛋白单体之间的联系。 的10〜80残基序列的多个串联重复序列，其中多达一半的形成的大的中央区域的氨基酸是丝氨酸或苏氨酸。这个区域被与数百饱和O-连接的寡糖。N-连接寡糖中也发现对粘蛋
免疫联合放化疗
我国的食管癌患者约占每年全球新发病例的54%，但整体预后欠佳，严重威胁民众的生命健康。中山大学肿瘤防治中心放疗科食管癌首席专家刘孟忠团队完成了一项前瞻性II期临床研究(EC-CRT-001)，研究首次证实PD-1抗体联合根治性放化疗在局部晚期食管鳞癌患者的安全性和有效性，为免疫治疗联合放化疗在局部晚
瘦蛋白的结构特点
瘦蛋白（leptin; OB protein）又称OB蛋白。系肥胖基因（obese gene）在脂肪细胞内的表达产物。分子量16 000，含167个氨基酸残基的单链蛋白质分子、具有高度亲水性，在N端含有分泌信号肽。
波形蛋白的结构
波形蛋白单体，与所有其他中间丝一样，具有一个中心α-螺旋结构域，其末端由非螺旋氨基（头部）和羧基（尾部）结构域覆盖。两种单体可能以促进它们形成卷曲螺旋二聚体的方式共翻译表达，这是波形蛋白组装的基本亚基。α-螺旋序列包含有助于在螺旋表面形成“疏水密封”的疏水氨基酸模式。此外，酸性和碱性氨基酸呈周期性分
简述脂蛋白的结构
脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（Apo）。载脂蛋白在脂蛋白代谢中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法,当前已经发现很多种类,一般分为5～7类,主要测定其ApoAI,ApoB两种。 ApoAI主要由肝脏合成,小肠也可合成,它是高密度脂蛋白胆固醇（HDL-CHOL）的主要结构蛋白,占HD
载脂蛋白基因结构
载脂蛋白基因的分离是通过用相应的cDNA作为探针筛选基因文库而完成的。比较基因的核苷酸序列与cDNA的核苷酸序列得以鉴定基因的内含子与外显子数目以及它们的分界线。大部分真核细胞的基因含有内含子，内含子不编码氨基酸，但有些内含子参与基因表达的调控。外显子通常占据基因内的三个区域：第一个区域不编码氨
肌动蛋白的结构
肌动蛋白的氨基酸序列是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化，在藻类和人类等不同物种中的差异不超过20%。因此，它被认为具有优化的结构。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解ATP的酶，ATP是生物过程的“通用能量货币”。然而，需要ATP以保持其结构完整性。其高效的结构是由几乎xxx的折
骨桥蛋白的基因结构
OPN人的OPN基因定位在染色体4q13，是单一编码基因，8kb大小，具有7个外显子和6个内含子组成。小鼠位于5号染色体上，基因长约7Kb，包括7个外显子，其5’端有启动子序列，该启动子中IKb长度也被测序并用GCG程序分析了转录因子的可能识别部位，这些转录因子包括API-5、PEA-3、PEA
Ras蛋白的结构特点
Ras是大鼠肉瘤(rat sarcoma,Ras)的英文缩写。Ras蛋白是原癌基因 c—ras的表达产物，相对分子质量为21kDa。
酶蛋白的结构特点
酶蛋白具有一般蛋白质的物理化学性质，由20种天然氨基酸构成的生物大分子化合物，是由氨基酸以肽健（酰胺健）聚合成的肽链，一个蛋白质分子可能由一条肽链构成，也可能由几条肽链构成。在蛋白质肽链上的氨基酸残基按严格确定的顺序排列，它的侧链可以是各种天然氨基酸，不是单一氨基酸残基的重复。 酶蛋白是球蛋白，
Ras蛋白的结构特点
Ras蛋白为膜结合型的GTP/GDP结合蛋白，相对分子质量为2.1万，定位于细胞膜内侧.它由188或189个氨基酸组成，它的第一个结构域为含有85个氨基酸残基的高度保守序列，接下来含有80个氨基酸残基的结构域中，Ras蛋白结构轻微不同，除了K2Ras末端25个氨基酸由于不同的外显子而分为A型和B型外
胶原蛋白的结构功能
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。
肌球蛋白的结构
肌球蛋白是长形不对称分子，形状如“Y”字，长约160nm。电子显微镜下观察到它含有两条完全相同的长肽链和两对短肽链，组成两个球状头部和一个长杆状尾部。肌球蛋白分子量约460kD，长肽链的分子量约240kD，称重链；短链称轻链。将肌肉肌球蛋白用5,5′-二硫双(α-硝基苯甲酸，DTNB)处理后放出的一
微管蛋白的结构特点
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5
胶原蛋白的基本结构
其基本结构为三股胶原蛋白多肽链相互缠绕形成的三螺旋结构，直径为1.5nm。部分类型的胶原蛋白三螺旋可组合成相互平行的有序多聚体，称为胶原蛋白纤丝（collagen fibril），其直径在10-300nm，长度可达几μm。胶原蛋白纤丝可以进一步组装成直径为0.5-3μm、长度为上百μm的胶原蛋白纤维
Cell：蛋白固有结构失序
许多蛋白（固有无序蛋白，IDPs）或蛋白区域（固有无序蛋白区域：IDRs）缺乏明确的生理条件三维结构，这些蛋白虽然未折叠，且高度动态化，但是其本身并没有变性，相反蛋白的固有结构失序就是其天然功能状态。 作为一类缺乏稳定结构的特殊蛋白质，固有无序蛋白在生命活动中行使重要的生物学功能，与人类重大
微管蛋白的结构特点
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由455
关于蛋白质结构的结构种类概述
蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。 蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸
关于蛋白质结构的结构预测介绍
测定蛋白质序列比测定蛋白质结构容易得多，而蛋白质结构可以给出比序列多得多的关于其功能机制的信息。因此，许多方法被用于从序列预测结构。 一、二级结构预测 二、三级结构预测 同源建模：需要有同源的蛋白三级结构为基础进行预测。 Threading法。“从头开始”（Ab initio）：只需要蛋
关于蛋白质结构的结构测定介绍
专门存储蛋白质和核酸分子结构的蛋白质数据库中，接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布，在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9%的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的。该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了
胃癌晚期化疗后腹腔转移幽门梗阻腹腔灌注化疗后不全...
胃癌晚期化疗后腹腔转移幽门梗阻腹腔灌注化疗后不全性肠梗阻诊治病例分析【一般资料】男性，50岁，已婚，汉族，无业。【主诉】腹痛半年，确诊胃癌2月，拟行进一步治疗。【现病史】患者缘于2016-04无明显诱因出现腹痛、腹胀,呈阵发性钝痛,不剧烈,可耐受,饥饿后疼痛较前加重,与**无明显关系,不向肩背部放射
肝癌晚期做化疗好吗？
核心提示: 为什么肝癌晚期不宜化疗?肝癌是一种很常见的肿瘤，治疗肝癌疾病，临床一般采用的治疗方法是手术以及放化疗等，但是肝癌一旦进入晚期的话，是不建议进行化疗的。那么，为什么肝癌晚期不宜化疗，这是很多患者朋友的不解之谜，接下来，针对这个问题，下面就为大家来介绍一下吧。1、之所以
化疗的操作实例分析
患者男性，50岁。诊断为直肠癌，现手术后2周。患者拟行化疗，选择周围静脉的中心静脉穿刺（PICC）。 1、一次性PICC穿刺包的消毒灭菌宜选择？ 答：环氧乙烷气体密闭消毒灭菌法。 2、进行皮肤消毒时应选择？ 答：0.5%碘伏。 3、护士在穿刺过程中发现手套破损，她应