11月8日《自然》杂志内容精选
一颗跟地球质量差不多的太阳系外行星“近邻”被发现 一颗具有跟地球差不多质量的太阳系外行星已被发现在绕附近恒星α Centauri B的轨道上运行。这颗行星不在适于居住的区域，因为它与其恒星的距离要比我们与太阳的距离近得多，轨道距其恒星只有大约0.04个天文单位（一个天文单位是地球与太阳之间的平均距离）。统计研究表明，低质量行星优先在多行星体系中形成，所以有可能其他行星也在绕α Centauri B运行，并且可能是在其适于居住的区域。 中脑神经元对奖励和反感的控制 “腹侧被盖区”（VTA）中的多巴胺神经元最有名的也许是它们与奖励有关的活性，但它们也能发出表示反感的信号。本文作者发现，不同的VTA神经元类群形成对奖励和反感有不同连接特性的不同回路。通过综合运用最新功能解剖方法，他们发现：从“背外侧被盖区”和“外侧系带”接收输入的神经元分别介导奖励和反感。 海洋沉积物中充当活电线的细菌 多细胞生物面临......阅读全文
简述假单极神经元的解剖结构
假单极神经元在胚胎的早期实为两个突起，后来的变化使两个突起在靠近胞体的一段结合在一起，因此称为假单极神经元。有时也列入单极神经元。它所伸出的轴突离胞体不远便呈“T”字形分支，其中一支走向感受器，称为周围突；一支进入脊髓或脑，称为中枢突。此种神经元存在于脊神经节和某些脑神经的感觉神经节内。
神经元的形态学结构介绍
神经元是一种高度分化的细胞，具有感受刺激和传导冲动的功能。其形态多种多样，但都具有突起，因此可将神经元分为胞体和轴突两部分。胞体的形状和大小差别很大，有球形、锥体形、梨状、星状和颗粒状等。小的神经元胞体直径仅4～6微米，如小脑颗粒细胞。大的可达150微米，如大脑皮质内的大锥体细胞。胞体的结构与一
工程蛋白让人类“听到”神经元交流
美国艾伦研究所和霍华德·休斯医学研究所科学家通过蛋白质工程技术，改造出一种特殊蛋白，名为iGluSnFR4，这是一种分子级“谷氨酸指示器”，可用于实时观察大脑中神经元的交流过程。这一成果有助破译大脑隐藏的“语言”，加深对其复杂神经回路运作方式的理解。相关成果发表于新一期《自然·方法》杂志。 在
放射疗法改变小鼠的神经元结构
一项研究发现，颅脑照射——这是常用于治疗脑瘤的一种方法——会诱导小鼠大脑产生持久的结构变化。颅脑照射疗法有效地抢先阻止了脑癌的发展，并且改善了存活，但是它可能破坏健康的组织并导致认知的削弱。Vipan K. Parihar和Charles L. Limoli试图阐明辐射暴露如何削弱大脑功
运动神经元表面蛋白具有“双向通讯”功能
美国约翰·霍普金斯大学科学家通过研究果蝇的神经系统，揭示了几种蛋白质信号的活动，这些蛋白质信号能让运动神经轴突知道该在何时、何地分支，伸向正确的肌肉目标并与之连接。相关论文发表在近期《神经元》杂志上。 果蝇要控制自身运动，必须有一套运动神经元将运动纤维和神经索连在一起。在胚胎发育期，神经细
一免疫蛋白可调控大脑神经元连接
据美国物理学家组织网2月27日报道，加州大学戴维斯分校科学家的一项最新研究表明，一种免疫系统蛋白分子能调控大脑神经元之间突触连接的数量。这也显示出，在人们的免疫能力、感染疾病和精神状态，如精神分裂、孤独症之间可能存在着某种关联。相关研究发表在2月27日出版的《自然·神经科学》上。
糖蛋白的结构
糖蛋白中的糖链变化较大，含有丰富的结构信息。寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。 1、 N-糖苷键型（N-连接） N-糖苷键型主要有三类寡糖链： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖组成； ② 复合型：除了GlcNAc和甘露糖外、还有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 杂合型，包含①和②的特征
扩展蛋白的结构
其氨基末端为约 2 2个氨基酸编码的信号肽，进入分泌途径后被剪切， 使扩张蛋白成为成熟肽 。该蛋白碳末端假定的结合 区域 ( 约10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸残基 ( w) ， 这些色氨酸残基有一定的间隔，很像纤维酶 的纤维素结合区域。中间区域 ( 1 5 k Da ) 被认为是重要的催
α角蛋白的结构
α-角蛋白主要是由α-螺旋构象的多肽链构成的，并与角蛋白的长向平行，即其氨基酸序列分为富含α螺旋的中央棒状区和两侧的非螺旋区域。其立体构造是α-螺旋的典型实例，几何表示为：两股右手α-螺旋向左缠绕，拧成一根称为原纤维的结构，直径为2nm，这就是aa组合的超二级结构。原纤维再排列成“9+2”的电缆
美用生物荧光蛋白观察神经元内蛋白质运动过程
网易探索8月26日报道 据物理学家组织网8月22日报道，最近，美国南加州大学一个研究小组利用从水母体内分离出的生物荧光蛋白，照亮了神经元内部并拍摄了一段视频，揭示了蛋白质在神经细胞区室内运动的情景，可“看到”蛋白质定向地通过神经元以及大脑重建的过程。相关论文最近发表在《细胞・报告》杂志上。
美用生物荧光蛋白观察神经元内蛋白质运动过程
据物理学家组织网8月22日报道，最近，美国南加州大学一个研究小组利用从水母体内分离出的生物荧光蛋白，照亮了神经元内部并拍摄了一段视频，揭示了蛋白质在神经细胞区室内运动的情景，可“看到”蛋白质定向地通过神经元以及大脑重建的过程。相关论文最近发表在《细胞·报告》杂志上。 神经元内部区室分两种：轴突部
简述黏蛋白的蛋白质结构
成熟黏蛋白是由两个不同的区域： 氨基和羧基末端区域被轻度糖基化，且富含半胱氨酸。半胱氨酸残基参与建立二硫内和黏蛋白单体之间的联系。 的10〜80残基序列的多个串联重复序列，其中多达一半的形成的大的中央区域的氨基酸是丝氨酸或苏氨酸。这个区域被与数百饱和O-连接的寡糖。N-连接寡糖中也发现对粘蛋
关于骨桥蛋白的蛋白结构的介绍
OPN作为带负电的非胶原性骨基质糖蛋白，广泛的分布于多种组织和细胞中，其相对分子质量约为44 kDa，约含300 个氨基酸残基，其中天冬氨酸、丝氨酸和谷氨酸残基占有很高的比例，约占总氨基酸量的一半。骨桥蛋白多肽链的二级结构中包括8个α螺旋和6个β折叠结构，高度保守的RGD基元两端各有一个β折叠结
美揭示神经元转运蛋白的分子运动机制
神经元细胞拥有不同的转运蛋白，但这些转运蛋白如何工作迄今还是一个谜。据美国物理学家组织网4月24日报道，美国科学家最近终于弄清楚了转运蛋白分子的工作机制，研究发表在24日出版的《自然》杂志上。科学家表示，新研究有望改进对精神疾病治疗的效果，加深理解可卡因等神经药物的作用原理。
细胞红蛋白基因过表达有助神经元耐受缺氧损伤
细胞红蛋白在组织缺氧或耗氧突然增加时，把储存的氧释放，并且增强氧气扩散进入细胞线粒体的能力，提高氧利用率，从而满足组织细胞活跃的需氧代谢需求。中国医科大学于秀玲所在研究团队首先采用带有绿色荧光蛋白的质粒为载体，用基因工程的方法构建表达细胞红蛋白基因的重组质粒，然后将其转染至SH-SY5Y细胞使之
Cell：蛋白固有结构失序
许多蛋白（固有无序蛋白，IDPs）或蛋白区域（固有无序蛋白区域：IDRs）缺乏明确的生理条件三维结构，这些蛋白虽然未折叠，且高度动态化，但是其本身并没有变性，相反蛋白的固有结构失序就是其天然功能状态。 作为一类缺乏稳定结构的特殊蛋白质，固有无序蛋白在生命活动中行使重要的生物学功能，与人类重大
瘦蛋白的结构特点
瘦蛋白（leptin; OB protein）又称OB蛋白。系肥胖基因（obese gene）在脂肪细胞内的表达产物。分子量16 000，含167个氨基酸残基的单链蛋白质分子、具有高度亲水性，在N端含有分泌信号肽。
波形蛋白的结构
波形蛋白单体，与所有其他中间丝一样，具有一个中心α-螺旋结构域，其末端由非螺旋氨基（头部）和羧基（尾部）结构域覆盖。两种单体可能以促进它们形成卷曲螺旋二聚体的方式共翻译表达，这是波形蛋白组装的基本亚基。α-螺旋序列包含有助于在螺旋表面形成“疏水密封”的疏水氨基酸模式。此外，酸性和碱性氨基酸呈周期性分
胶原蛋白的结构功能
胶原蛋白是生物高分子，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%～30%，某些生物体甚至高达80%以上。
载脂蛋白基因结构
载脂蛋白基因的分离是通过用相应的cDNA作为探针筛选基因文库而完成的。比较基因的核苷酸序列与cDNA的核苷酸序列得以鉴定基因的内含子与外显子数目以及它们的分界线。大部分真核细胞的基因含有内含子，内含子不编码氨基酸，但有些内含子参与基因表达的调控。外显子通常占据基因内的三个区域：第一个区域不编码氨
骨桥蛋白的基因结构
OPN人的OPN基因定位在染色体4q13，是单一编码基因，8kb大小，具有7个外显子和6个内含子组成。小鼠位于5号染色体上，基因长约7Kb，包括7个外显子，其5’端有启动子序列，该启动子中IKb长度也被测序并用GCG程序分析了转录因子的可能识别部位，这些转录因子包括API-5、PEA-3、PEA
简述脂蛋白的结构
脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（Apo）。载脂蛋白在脂蛋白代谢中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法,当前已经发现很多种类,一般分为5～7类,主要测定其ApoAI,ApoB两种。 ApoAI主要由肝脏合成,小肠也可合成,它是高密度脂蛋白胆固醇（HDL-CHOL）的主要结构蛋白,占HD
肌动蛋白的结构
肌动蛋白的氨基酸序列是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化，在藻类和人类等不同物种中的差异不超过20%。因此，它被认为具有优化的结构。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解ATP的酶，ATP是生物过程的“通用能量货币”。然而，需要ATP以保持其结构完整性。其高效的结构是由几乎xxx的折
酶蛋白的结构特点
酶蛋白具有一般蛋白质的物理化学性质，由20种天然氨基酸构成的生物大分子化合物，是由氨基酸以肽健（酰胺健）聚合成的肽链，一个蛋白质分子可能由一条肽链构成，也可能由几条肽链构成。在蛋白质肽链上的氨基酸残基按严格确定的顺序排列，它的侧链可以是各种天然氨基酸，不是单一氨基酸残基的重复。 酶蛋白是球蛋白，
肌球蛋白的结构
肌球蛋白是长形不对称分子，形状如“Y”字，长约160nm。电子显微镜下观察到它含有两条完全相同的长肽链和两对短肽链，组成两个球状头部和一个长杆状尾部。肌球蛋白分子量约460kD，长肽链的分子量约240kD，称重链；短链称轻链。将肌肉肌球蛋白用5,5′-二硫双(α-硝基苯甲酸，DTNB)处理后放出的一
Ras蛋白的结构特点
Ras是大鼠肉瘤(rat sarcoma,Ras)的英文缩写。Ras蛋白是原癌基因 c—ras的表达产物，相对分子质量为21kDa。
微管蛋白的结构特点
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由455
胶原蛋白的基本结构
其基本结构为三股胶原蛋白多肽链相互缠绕形成的三螺旋结构，直径为1.5nm。部分类型的胶原蛋白三螺旋可组合成相互平行的有序多聚体，称为胶原蛋白纤丝（collagen fibril），其直径在10-300nm，长度可达几μm。胶原蛋白纤丝可以进一步组装成直径为0.5-3μm、长度为上百μm的胶原蛋白纤维
微管蛋白的结构特点
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5
Ras蛋白的结构特点
Ras蛋白为膜结合型的GTP/GDP结合蛋白，相对分子质量为2.1万，定位于细胞膜内侧.它由188或189个氨基酸组成，它的第一个结构域为含有85个氨基酸残基的高度保守序列，接下来含有80个氨基酸残基的结构域中，Ras蛋白结构轻微不同，除了K2Ras末端25个氨基酸由于不同的外显子而分为A型和B型外